PharmaMar descubre nuevos datos sobre el mecanismo de acción de plitidepsina sobre las células tumorales

En concreto, y según ha informado durante el congreso AACR, que estos días se celebra en Chicago (Estados Unidos), plitidepsina inhibe esta interacción y, de esta forma, induce la muerte celular.

Hasta la fecha, PharmaMar había descrito que la diana de plitidepsina es la proteína eEF1A2, sobre-expresada de manera aberrante en células tumorales como en las de cáncer de mama o mieloma múltiple. Mediante su unión a eEF1A2, plitidepsina anula las funciones oncogénicas de su diana.

Por ejemplo, la unión de eEF1A2 a la enzima Peroxiredoxina-1 controla los niveles de estrés oxidativo que favorecen la supervivencia de la célula tumoral. En este sentido, plitidepsina, al interrumpir la unión de eEF1A2 con Peroxiredoxina-1, aumenta los niveles de estrés oxidativo, provocando la muerte de las células tumorales.

Del mismo modo, plitidepsina interrumpe la interacción de eEF1A2 con la esfingosina quinasa 1, enzima que regula los niveles de metabolitos responsables de la proliferación celular. La unión de plitidepsina a eEF1A2 inhibe la formación de dichos metabolitos y, por lo tanto, limita el crecimiento tumoral.

En todos los casos, la consecuencia final de estas interacciones de plitidepsina con la proteína eEF1A2 es la activación del programa de suicidio celular llamado apoptosis.